Une nouvelle famille de protéines est nécessaire pour l'attachement du domaine membranaire de la bande casparienne et l'homéostasie des nutriments dans le riz

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Jun 24, 2023

Une nouvelle famille de protéines est nécessaire pour l'attachement du domaine membranaire de la bande casparienne et l'homéostasie des nutriments dans le riz

Nature Plants (2023)Citer cet article Détails des mesures Les jonctions cellule-cellule sont essentielles aux organismes multicellulaires pour maintenir l'homéostasie des nutriments. Jonction serrée de type végétal, la bande casparienne

Nature Plantes (2023)Citer cet article

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Les jonctions cellule-cellule sont essentielles au maintien de l’homéostasie des nutriments par les organismes multicellulaires. Une jonction serrée de type végétal, le domaine membranaire de la bande casparienne (CS) – bande casparienne (CSD) qui scelle l'espace paracellulaire entre les cellules endodermiques adjacentes, est connue depuis plus de cent ans. Cependant, les bases moléculaires de cette structure restent inconnues. Nous rapportons ici qu'une nouvelle famille de protéines contenant un domaine riche en glycine/alanine/proline, un domaine de lectine et un peptide signal sécrétoire (GAPLESS) assure la médiation de l'attachement de la membrane plasmique au CS du riz. Les protéines GAPLESS sont spécifiquement localisées dans le CS des cellules endodermiques des racines, et la perte de leurs fonctions entraîne une jonction cellule-cellule désactivée et une homéostasie des nutriments perturbée. La protéine GAPLESS forme un complexe étroit avec OsCASP1 dans la membrane plasmique, assurant ainsi la médiation de la jonction CS – CSD. Cette étude fournit des informations précieuses sur le complexe jonctionnel des cellules endodermiques végétales, mettant en lumière notre compréhension de l’homéostasie des nutriments dans les cultures et des jonctions cellulaires des eucaryotes.

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Données et bases de données utilisées dans cette étude : modèles Alphafold d'AtCASP1 (ID uniprot : Q9SIH4) et OsCASP1 (ID uniprot : Q7XPU9). Prédiction de domaine : InterPro (v.92.0, IPR036426). Base de données ARN-seq : http://ipf.sustech.edu.cn/pub/ricerna/. Une base de données unicellulaire de racine de riz a été obtenue à partir de http://www.elabcaas.cn/rcar/index.html. Les peptides signaux des séquences identifiées ont été vérifiés à l'aide de SignalP (https://services.healthtech.dtu.dk/service.php?SignalP). La séquence BLAST a été recherchée dans la base de données PLAZA : https://bioinformatics.psb.ugent.be/plaza. Le code utilisé pour générer un réseau de co-expression est disponible sur GitHub (https://github.com/Yorks0n/Os_endo_network). Toute information supplémentaire est disponible auprès de l’auteur correspondant sur demande. Les données sources sont fournies avec ce document.

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5.5 mm (right). OsCASP1 is localized around the plasma membrane (AP) at 2-5.5 mm and is localized exclusively at the Casparian strip domain (CSD) at the position >5.5 mm. c, Representative images show GAPLESS1 signals of the wild type NIP and oscasp1 at the position of 8 mm from the root tips. d, Transient expression of GFP-tagged GAPLESS1 and GFP-tagged GAPLESS1 without the secretory signal peptide in tabacco leaves. Representative images show the location of GAPLESS1 and GAPLESS1 lacking the secretory signal peptide (ΔSS) in tobacco leaves. To observe the cell wall localization of GAPLESS1, a plasmolysis assay was performed by treating the leaves with 0.8 M Mannitol. PM, plasma membrane. CW, cell wall. Scale bars: 10 μm in (a, c), 25 μm in (b), 50 μm in (d)./p>